הניתוח היסודי של החלבונים נותן את הערכים הממוצעים הבאים: 55% של פחמן, 7% של מימן ו -16% של חנקן; ברור שחלבונים שונים זה מזה, אך הרכב האלמנטרי הממוצע שלהם שונה מעט מהערכים שצוין לעיל. .
מבחינה חוקתית, חלבונים הם מקרומולקולות הנוצרות מחומצות אמינו טבעיות; חומצות האמינו מצטרפות דרך הקשר האמיד אשר נקבע על ידי התגובה בין קבוצת אמינו של חומצת אמינו לקרבוקסיל של חומצת א-אמינו אחרת.
קשר זה (-CO-NH-) נקרא גם קשר פפטיד מכיוון שהוא קושר פפטידים (חומצות אמינו בשילוב):
זה המתקבל הוא דיפפטיד מכיוון שהוא מורכב משתי חומצות אמינו. מכיוון שדיפפטיד מכיל קבוצת אמינו חופשית בקצה אחד (NH2) וקרבוקסיל בקצה השני (COOH), הוא יכול להגיב עם חומצה אמינית אחת או יותר ולהאריך את השרשרת הן מימין והן משמאל, עם אותה תגובה נראה למעלה.
רצף התגובות (שאגב, לא באמת כל כך פשוט) יכול להימשך ללא הגבלת זמן: עד שיהיה פולימר שנקרא פוליפפטיד אוֹ חֶלְבּוֹן. ההבחנה בין פפטידים לחלבונים קשורה למשקל המולקולרי: בדרך כלל למשקלים מולקולריים גבוהים מ -10,000 אנו מדברים על חלבונים.
איגוד חומצות אמינו להשגת חלבונים קטנים אפילו הוא משימה קשה, אם כי לאחרונה פותחה שיטה אוטומטית לייצור חלבונים מחומצות אמינו אשר נותנת תוצאות מצוינות.
החלבון הפשוט ביותר, אם כן, מורכב משתי חומצות אמינו: לפי הסכמה בינלאומית, המספור המסודר של חומצות אמינו במבנה החלבון מתחיל מחומצת האמינו עם קבוצת a-amino החופשית.
קידוד לחלבון זה) אשר נתקל בקשיים כימיים בלתי מבוטלים.
ניתן היה לקבוע את הרצף המסודר של חומצות אמינו באמצעות פירוק אדמן: החלבון מגיב עם פניליסוטיוציאנאט (FITC); בתחילה כפילת החנקן α-אמינו תוקפת את הפניליסוטיוציאנאט היוצר את הנגזרת של תיוקארבמיל; לאחר מכן, המוצר המתקבל מחזורי מתן הנגזרת של פנילתיוהידנטואין שהיא ניאון.
אדמן תכנן מכונה בשם רצף המתאימה באופן אוטומטי את הפרמטרים (זמן, ריאגנטים, pH וכו ') להשפלה ומספקת את המבנה העיקרי של החלבונים (על כך הוא קיבל את פרס נובל).
המבנה העיקרי אינו מספיק לפרשנות מלאה של תכונות מולקולות החלבון; הוא מאמין שתכונות אלה תלויות, באופן חיוני, בתצורה המרחבית שמולקולות החלבון נוטות להניח, ומתקפלות בדרכים שונות: כלומר בהנחה מה שהוגדר כמבנה משני של חלבונים.
המבנה המשני של החלבונים מהבהב, כלומר הוא נוטה להתפרק על ידי חימום; אז החלבונים מכפישים את עצמם ומאבדים רבים מהמאפיינים האופייניים להם. בנוסף לחימום מעל 70 מעלות צלזיוס, דנטורציה יכולה להיגרם גם מהקרנה או מפעולה של מגיבים (מחומצות חזקות למשל).
ניוון חלבונים בשל ההשפעה התרמית נצפה, למשל, על ידי חימום חלבון הביצה: הוא נראה מאבד את מראהו הג'לטיני והופך לחומר לבן בלתי מסיס. עם זאת, התנתנות החלבונים מביאה להרס המבנה המשני שלהם, אך מותירה את המבנה העיקרי שלהם ללא שינוי (שרשורם של חומצות האמינו השונות).
החלבונים לוקחים את המבנה השלישי כאשר השרשרת שלהם, אם כי עדיין גמישה למרות כיפוף המבנה המשני, מתקפלת באופן שמקורו בסידור תלת ממדי מעוות בצורת גוף מוצק. האחראים על המבנה השלישי הם מעל לכל קשרי הדיסולפיד שניתן ליצור בין הציסטאין -SH המפוזר לאורך המולקולה.
המבנה הרביעי, לעומת זאת, שייך רק לחלבונים הנוצרים משתי יחידות משנה או יותר. המוגלובין, למשל, מורכב משני זוגות חלבונים (כלומר בכל ארבע שרשרות החלבונים) הממוקמים בקודקודי הטטרהדרון על מנת ליצור מבנה כדורי; ארבע שרשראות החלבונים מוחזקות יחד על ידי כוחות יוניים ו קשרים לא קוולנטיים.
דוגמה נוספת למבנה רביעוני היא זו של אינסולין, שנראה כי היא מורכבת משש יחידות משנה חלבוניות המסודרות בזוגות בקודקודי המשולש שבמרכזו שני אטומי אבץ.
חלבונים סיבים
הם חלבונים בעלי קשיחות מסוימת ובעלי ציר ארוך בהרבה מהשני; החלבון הסיבי הקיים בכמויות גדולות יותר בטבע הוא קולגן (או קולגן).
חלבון סיבי יכול להניח מבנים משניים שונים: α-helix, β-sheet, ובמקרה של קולגן, סליל משולש; סליל α הוא המבנה היציב ביותר, ואחריו גיליון β, בעוד שהסליל הפחות יציב מבין השלושה הוא הסליל המשולש.
ימין אם, בעקבות השלד הראשי (מכוון מלמטה למעלה), מתבצעת תנועה הדומה להברגה של בורג ימני; בעוד הסליל הוא של יד שמאל אם התנועה מקבילה להברגה של בורג שמאלי. בסלילות α הימניות תחליפי -R של חומצות האמינו בניצב לציר הראשי של החלבון ופונים כלפי חוץ, בעוד שבשמאל- יד א -סלילים שהחליפים -R פונים פנימה. A-helices ימניים יציבים יותר מאשר שמאליים כי בין ה- vati -R c "יש פחות אינטראקציה ופחות מכשול סטרי. כל הסלילים a-סלילים המצויים בחלבונים הם dextrorotal.
מבנה הסליל α מיוצב על ידי קשרי המימן (גשרי מימן) הנוצרים בין קבוצת הקרבוקסיל (-C = O) של כל חומצת אמינו וקבוצת האמינו (-NH) שנמצאו ארבעה שאריות מאוחר יותר רצף ליניארי.
דוגמה לחלבון בעל מבנה α-helix הוא קרטין השיער.
על ידי הארכת מבנה α-helix, המעבר מ- α-helix לגיליון β מתבצע; גם החום או המתח המכני מאפשרים לעבור מסליל α למבנה גיליון β.
בדרך כלל, בחלבון, מבני גיליון β קרובים זה לזה מכיוון שניתן ליצור קשרים בין מימן בין שרשרת בין חלקי החלבון עצמו.
בחלבונים סיביים, רוב מבנה החלבון מאורגן בסדין α או סדין β.
חלבונים כדוריים
יש להם מבנה מרחבי כמעט כדורית (בשל השינויים הרבים בכיוון שרשרת הפוליפפטיד); ניתן לייחס חלקים מסוימים של הוויה למבנה ix סליל או sheet גיליון β וחלקים אחרים אינם ניתנים לייחס לצורות אלה: הסידור אינו אקראי אלא מאורגן וחוזר על עצמו.
החלבונים שאליהם מתייחסים עד כה הם חומרים של חוקה הומוגנית לחלוטין: כלומר רצפים טהורים של חומצות אמינו משולבות; אומרים חלבונים כאלה פָּשׁוּט; ישנם חלבונים המורכבים מחלק חלבון וחלק שאינו חלבון (קבוצת הערמונית) הנקראים חלבונים לְהַטוֹת.
, בציפורניים, בקרנית ובעדשת העין, בין החללים הביניים של כמה איברים (למשל כבד) וכן הלאה.
המבנה שלו מעניק לו יכולות מכניות מיוחדות; יש לו חוזק מכני רב הקשור לגמישות גבוהה (למשל בגידים) או קשיחות גבוהה (למשל בעצמות) בהתאם לתפקוד שעליו לבצע.
אחד המאפיינים המוזרים ביותר של הקולגן הוא הפשטות המכוננת שלו: הוא בנוי מכ -30% מפרולין וכ -30% מגליצין; 18 חומצות האמינו האחרות צריכות לחלוק רק את 40% הנותרים ממבנה החלבון. רצף חומצות האמינו של הקולגן הוא קבוע להפליא: עבור כל שלוש שאריות, השלישי הוא גליצין.
פרולין היא חומצת אמינו מחזורית שבה קבוצת R נקשרת לחנקן α-amino וזה נותן לה נוקשות מסוימת.
המבנה הסופי הוא שרשרת שחוזרת על עצמה בצורת "סליל; בתוך שרשרת הקולגן, קשרי מימן נעדרים. קולגן הוא "סליל יד שמאל עם גובה (אורך המתאים לסיבוב אחד של הסליל) גדול יותר מסליל α"; סליל הקולגן כל כך רופף עד ששלוש שרשראות חלבון מסוגלות להתעטף זו בזו ויוצרות " חבל יחיד: מבנה סליל משולש.
סליל המשולש של הקולגן הוא, לעומת זאת, פחות יציב מאשר מבנה α-helix ומבנה β- גיליון.
בואו נראה כעת את המנגנון שבאמצעותו מיוצר קולגן; שקול, למשל, את קרע כלי הדם: קרע זה מלווה במספר רב של אותות במטרה לסגור את הכלי, ובכך ליצור את הקריש.
קרישה דורשת לפחות שלושים אנזימים מיוחדים. לאחר הקריש יש צורך להמשיך בתיקון הרקמה; תאים הקרובים לפצע מייצרים גם קולגן. לשם כך, ראשית נגרם ביטוי של גן, כלומר אורגניזמים המתחילים ממידע של גן מסוגלים לייצר את החלבון (המידע הגנטי מועתק על ה- mRNA היוצא מהגרעין ומגיע לריבוזומים ב ציטופלזמה שבה המידע הגנטי מתורגם לחלבון). ואז הקולגן מסונתז בריבוזומים (הוא נראה כמו סליל יד שמאל המורכב מכ- 1200 חומצות אמינו ובעל משקל מולקולרי של כ -150,000 ד) ולאחר מכן מצטבר בלומן שבו הוא הופך להיות מצע לאנזימים המסוגלים לבצע שינויים שלאחר התרגום (שינויים בשפה המתורגמת על ידי "mRNA); בקולגן, שינויים אלה מורכבים בהידרוקסילציה של כמה שרשראות צד, במיוחד פרולין וזין.
כישלון האנזימים המובילים לשינויים אלה גורם לצפדינה: זוהי מחלה שגורמת בתחילה לשבירת כלי הדם, לשבירת השיניים שאחריהן יכולים להיות שטפי דם בין -מעיים ומוות; זה יכול להיגרם כתוצאה משימוש מתמשך במזון לטווח ארוך.
לאחר מכן, בשל פעולתם של אנזימים אחרים, מתרחשים שינויים אחרים המורכבים בגליקוזידציה של קבוצות ההידרוקסיל של פרולין וליזין (סוכר נקשר לחמצן של OH); אנזימים אלה נמצאים באזורים שאינם לומן ולכן החלבון, תוך שינויים, נודד אל תוך הרשתית האנדופלסמית כדי להגיע לשקים (שלפוחיות) שנסגרים על עצמם ומתנתקים מהרשת: בתוכם הוא מכיל את הפרו הגליקוזיד מונומר קולגן; האחרון מגיע למנגנון הגולגי שבו אנזימים מסוימים מזהים את הציסטאין הנמצא בחלק הסופי של הקרבוקסי של הפרו-קולגן המסוכרר וגורם לשרשראות השונות להתקרב זו לזו וליצור גשרים של דיסולפיד: בדרך זו שלוש שרשראות של פרו-קולגן מסוכרר מתקבל זו בזו וזוהי נקודת ההתחלה שאליה מגיעים שלוש השלשלאות, החודרות, ואז, באופן ספונטני, לסליל המשולש. שלוש שרשראות הפרו-קולגן המורכב מגליקוקסיד מחוברות יחד, ואז שלפוחית אשר, נחנק מעצמו, מתנתק מהמנגנון של גולגי, מעביר את שלוש השלשלאות לעבר פריפריה של התא שבו, דרך הפתיל יון עם קרום הפלזמה, הטרימטר גורש מהתא.
בחלל הסלולר הנוסף, ישנם אנזימים מסוימים, הפפטידאזות הפרו-קולגן, המסירים מהמינים המגורשים מהתא, שלושה שברים (אחד לכל סליל) של 300 חומצות אמינו l "אחת, מחלק הקרבוקסי הסופי ושלושה שברים (אחד לכל סליל) של כ -100 חומצות אמינו כל אחת, מהחלק האמינוטרמינלי: נשאר סליל משולש המורכב מכ -800 חומצות אמינו לכל סליל המכונה טרופוקולגן.
לטרופוקולגן יש מראה של מוט קשיח למדי; הטרימרים השונים מתחברים לקשרים קוולנטיים כדי לתת מבנים גדולים יותר: מיקרופיברילים. במיקרו -פיברילים, הטרימרים השונים מסודרים בצורה מסובכת; מיקרופיברילים רבים מהווים צרורות טרופוקולגן.
בעצמות, בין סיבי הקולגן, ישנם חללים ביניים בהם מופקדים סולפטים ופוספטים של סידן ומגנזיום: מלחים אלה מכסים גם את כל הסיבים; זה הופך את העצמות לנוקשות.
בגידים, חללים ביניים עשירים פחות בגבישים מאשר בעצמות בעוד שחלבונים קטנים יותר נמצאים מאשר בטרופוקולגן: זה נותן לגידים גמישות.
אוסטאופורוזיס היא מחלה הנגרמת על ידי מחסור בסידן ומגנזיום, דבר שאינו מאפשר לתקן מלחים באזורים הביניים של סיבי הטרופוקולגן.
